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作者：联科生物 发布日期：2015-10-30 00:00
自噬过程由TOR（雷帕霉素靶标）通过磷酸化自噬蛋白APG1进行负向调控。 Beclin 1（也称为ATG6、BECN1、GT197），是一个Bcl-2结合蛋白。Beclin蛋白与正常COS7和MCF7细胞胞浆内的细胞器和细胞核共定位。Beclin的过表达抑制Sindbis病毒复制，而缺失Bcl-2结合域的beclin则没有抗病毒效应，因此Beclin与Bcl-2互作，可能参与了宿主的抗病毒防御。 APG7在酵母中是一种泛素E1样酶，该功能在哺乳类中同样保守。在哺乳动物细胞中，APG7在自噬结合体系、自噬体形成以及饥饿诱导的蛋白和细胞器批量降解中是必需的。Capase-8也可能会改变APG7表达，因此APG7可调控自噬性细胞死亡。 ATG10（也称为APG10、APG1L），是一种E2样酶，参与了两条泛素样修饰的通路：与ATG12-ATG5结合，以及将可溶形式的MAP-LC3修饰为膜结合形式。在人胚肾细胞中当ATG7存在时，ATG10可与ATG12作用。ATG12存在多种同型结构。 另一个自噬蛋白家族成员ATG12与ATG5结合，具有泛素蛋白连接酶（E3）样活性对蛋白进行脂质化。该结合物也与先天性免疫应答蛋白如RIG-Ⅰ和VISA（也称为IPS-1）有关，抑制Ⅰ型干扰素分泌，使病毒在宿主蛋白中进行复制。目前已知ATG12至少存在两者同型结构。 ATG16与ATG5-ATG12形成复合物。该多聚体蛋白在酵母和哺乳类的自噬体形成中是必需的，将ATG5-ATG12靶向定位至自噬分隔膜。由于哺乳类的ATG16在C末端具有7个WD重复域，可能为蛋白-蛋白互作搭建平台。ATG16存在多种同型结构。
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